Le
sang Les récepteurs aux antigènesIl en existe deux : les immunoglobulines et le récepteur
T. Les immunoglobulines (ou Ig)Ce sont des glycoprotéines spécifiques d'un
épitope (fragment d'antigène).
Elles sont produites par les lymphocytes B. Ces molécules sont formées par 4
chaînes, deux longues en position centrale (les
chaînes H pour heavy) et deux courtes en position
latérale (les chaînes L pour light). Pour
stabiliser cette structure en brins, existent des ponts
dissulfures qui réunissent les différentes
chaînes entre elles. Chacune de ces chaînes possède une
région qui varie avec chaque anticorps (ce qui
définit l'idiotypie) et une région constante
possédée par l'ensemble des immunoglobulines.
La chaîne courte est ainsi divisée en ces deux
domaines de façon assez égale. La chaîne
longue par contre posséde une région constante
3 fois plus grande que la région variable. Cette
dernière (VH) a la même longueur que la
région variable de la chaîne L (VL). Si l'on regarde de plus près le domaine variable de
la chaîne L, on s'aperçoit qu'il existe en fait
portions très variables alternées avec
d'autres plus constantes. Le site de reconnaissance de
l'épitope se situent en position terminale entre les
chaînes H et L. Il y en a donc deux. La
spécificité d'un anticorps vis à vis
d'un épitope dépend ainsi des régions
variables. Celles-ci sont en effet regroupées en
position terminale, elles constituent le site de
reconnaissance de l'antigène.
De plus ces chaînes sont fortement repliées.
Cette conformation spatiale permet de réunir dans un
même espace (le site récepteur) les
régions hypervariables de la chaîne L. Si toutes les immunoglobulines diffèrent par leur
site récepteur, ce que l'on appelle l'idiotypie,
elles possèdent aussi des portions communes à
toute une espèce (isotypie) ainsi que des portions
communes entre tous les anticorps d'un même individu
(allotypie).
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